エキソ-β-D-グルコサミニダーゼの基質認識機構と分子進化を解明ーグルコサミンの高生産化に寄与することが期待されるー

　九州大学大学院薬学研究院の阿部義人准教授、植田正教授、産業技術総合研究所生命工学領域バイオメディカル研究部門の峯昇平博士らの共同研究グループは、軟骨の成分で知られているグルコサミンを生成するエキソ-β-D-グルコサミニダーゼ (GlmA)の立体構造を明らかにし、これまでアミノ酸配列情報からだけでは不明であった活性部位を特定し、GlmAがなぜグルコサミンを生成できるのかを明らかにしました。また、GlmAの立体構造が別酵素であるガラクトシダーゼに似ていることを示した為、これらのガラクトシダーゼが古細菌由来のGlmAから分子進化した可能性がある事が分かりました。
　好熱性古細菌由来のGlmAは、キチナーゼやデアセチラーゼと共にバイオマス資源であるキチン（エビやカニの甲羅の構成成分）をグルコサミンまでに分解する糖質分解酵素群の1つであり、100℃でも安定な酵素です。最終生成物のグルコサミンは食品添加物、医薬品に利用されており、その産業応用が期待されています。これらの結果から、酵素機能変換によりキチン分解反応の効率を高め、今後のグルコサミンの高生産化に寄与することが期待されます。
本研究成果は、3月24日(金)に米国の国際学術誌『The Journal of Biological Chemistry』に掲載されました。

好熱性古細菌のキチン代謝経路

Thermococcus Kodakarensis由来のエキソ-β-D-グルコサミニダーゼ (GlmA)と基質グルコサミン（青）との複合体の結晶構造（PDBID:5GSM）